Zee, J.R. van der (1989) De regulatie van de enzymsynthese en uitscheiding van de pectinolytische hydrolases van Clostridiuin thermosaccharolyticum. Master's Thesis / Essay, Biology.
|
Text
Bio_ma_1989_JvanderZee.CV.pdf - Published Version Download (475kB) | Preview |
Abstract
De regulatie van de enzymsynthese en uitscheiding van de polygalacturonases van Clostridium thermosaccharolyticum (stam Haren) is onderzocht. Deze stam produceert een methylesterase en twee hydrolases met verschillende activiteitsoptima, respectievelijk bij pH 3 en pH 6. Het organisme groeit op glucose, fructose, galactose, sucrose, maltose, cellobiose, lactose, raffinose en sorbitol. Bij groei op deze suikers en bij groei op glucose met galacturonaat of pectine word geen hydrolyse activiteit waargenomen. Tijdens groei op pectine word wel enzymactiviteit gevonden. De maximale opbrengst van de enzymactiviteit voor het pH3 en het pH6 enzym is respectievelijk 0,04 Units/ml en 0,08 units/ml. Bij groei op pectine in batchculture lijkt de activiteitsproductie groeigebonden. Tijdens groei bij pH 4 gaan de enzymniveau's gelijk lopen. Als de pH van het medium constant op pH 6 word gehouden treedt dit effect niet op. In een pectine gelimiteerde continue culture, bij verschillende dilutiesnelheden, blijken beide hydrolases een verschillend optimum voor de enzymproductie te hebben. Voor het pH3 enzym ligt het optimum tussen 0,07 h-1 en 0,1 h-1 met als maximale opbrengst 0,076 U/ml. Voor het pH6 enzym ligt dit optimum bij 0,2 h-1 met als maximale opbrengst 0,127 U/ml. Het percentage celgebonden activiteit ligt tussen de 20% en 40% voor dilutiesnelheden, variërend tussen 0,001 h-1 en 0,15 h-1. In continue culture wordt het substraat tot di- en trimeer afgebroken, monomeren worden niet gevonden. De gemeten fermentatieproducten zijn methanol, ethanol, acetaat en butyraat.
Item Type: | Thesis (Master's Thesis / Essay) |
---|---|
Degree programme: | Biology |
Thesis type: | Master's Thesis / Essay |
Language: | Dutch |
Date Deposited: | 15 Feb 2018 07:47 |
Last Modified: | 15 Feb 2018 07:47 |
URI: | https://fse.studenttheses.ub.rug.nl/id/eprint/9950 |
Actions (login required)
View Item |